[미국] 친환경 바이오매스를 바이오연료로 전환시키는 효소의 효율성 향상기술
식물로부터 얻은 생물학적인 물질은 바이오연료(biofuel) 생산을 위한 재생가능한 원재료로 이용될 수 있지만 식물 유래의 탄수화물(carbohydrate)을 바이오연료로 전환시키는데 필요한 효과적인 효소가 부족하다는 단점이 있다. 이번 연구는 상업화된 효소 생산을 방해하는 바이오매스의 화학적 물리학적 속성을 체계적으로 평가하는데 그 목적이 있다.
현재 이용할 수 있는 효소들에 있어서 특별한 문제점들을 찾아냄으로써, 이번 연구는 바이오매스를 바이오연료로 전환시키기 위해 필요한 효소의 효율성을 증가시키는 전략을 보여주고 있다. 이 정보는 생화학적 기반의 바이오매스를 바이오연료로 전환시켜주는 과정과 관계된 경제적인 부담을 줄여주기 위해 보다 효과적으로 식물 세포벽을 제거할 수 있는 효소를 발굴하고 이를 디자인하는데 이용될 수 있다.
바이오연료는 에너지를 만드는데 이용되는 당(sugar) 성분을 포함하고 있는 식물 세포벽의 붕괴를 통해 식물 기반의 바이오매스로부터 만들어진다. 세포벽을 효과적으로 제거하기 위한 많은 연구가 있어왔지만, 바이오매스를 바이오연료로 전환시키기 위해 효소를 이용하는 전략은 몇 가지 문제점을 지니고 있다. 우선, 매우 복잡하고 이질적인 물리화학적 속성을 지니고 있는 바이오매스 기질과 효소들이 어떤 방법을 통해 관련성을 지니는지에 대해 거의 아는 바가 없다. 더구나, 서로 다른 효소들의 효율성을 평가하기 위한 충분한 양의 바이오매스 모델이 존재하지 않는다.
이러한 문제를 해결하기 위해, 워싱턴 주립대(Washington State University)의 연구자들이 EMSL의 연구자들과의 공동연구를 통해 탄수화물 중합체(carbohydrate polymer)를 분해하는데 있어서 셀룰로오스 효소의 효율성을 테스트하는데 이용될 수 있으며, 조절가능한 형태의 물리화학적 속성을 지닌 바이오매스 물질을 만들어내는데 성공했다. 이번 새로운 연구에서 연구자들은 이용이 가능한 효소 혼합물의 효율성을 테스트하기 위해 이들 표준 기질-노보자임의 Cellic Ctec2, 듀퐁의 Accellerase 1500, 그리고 DSM의 Cytolase CL-들을 이용했다.
연구자들은 연구를 통해 리그닌 저해(lignin hindrance)와 셀룰로오스의 반응은 효소들에 의해 리그노셀룰로오스의 효과적인 가수분해를 가능하게 하는 반응을 어렵게 만든다는 사실을 발견했다. 유전공학을 이용해 약한 리그닌 결합 효소를 개량하는 것은 상업적인 효소의 효율성을 증가시키는데 이용될 수 있다. 효소 기반의 셀룰로오스 재결정(cellulose decrystallization)은 식물 셀룰로오스를 위한 효과적인 효소를 만드는데 있어서 핵심적인 역할을 수행한다. 이에 대한 보다 자세한 연구 결과는 [Ju, X., Bowden, M., Engelhard, M., Zhang, X. "Investigating commercial cellulase performances toward specific biomass recalcitrance factors using reference substrates." Appl Microbiol Biotechnol. (2013). DOI: 10.1007/s00253-013-5450-4]를 참고하기 바란다.
[원문보기]
Targeted strategies improve efficacy of enzymes to convert biomass to biofuels
Biological material derived from plants represents a promising source for renewable and sustainable biofuel production, but there is a lack of cost-effective and efficient enzymes for converting plant-derived carbohydrates to biofuels. This study systematically evaluates the specific physical and chemical properties of biomass that hinder the performance of commercial enzyme products.
By identifying specific deficiencies in currently available enzymes, this research reveals targeted strategies for improving the efficacy of enzymes to convert biomass to biofuels. This information can be used to design, screen and discover highly efficient plant cell-wall degrading enzymes that will significantly help to reduce the formidable economic burden associated with the biochemical-based biomass-to-biofuel production process.
Biofuels are produced from plant-derived biomass through the breakdown of the plant cell wall, which contains sugars that can be used for energy. A considerable amount of effort has been directed to developing effective enzymes for degrading the cell wall, but the development of more efficient and cost-effective enzymes for biomass-to-biofuel conversion has been limited for several reasons. For one, it is not well understood how enzymes interact with biomass substrates, which have highly complex and heterogeneous physical and chemical properties. Moreover, there is a lack of adequate biomass model substrates for evaluating the efficacy of different enzymes.
To address this problem, researchers from Washington State University, in collaboration with scientists from EMSL, have developed a set of biomass reference substrates with controlled physical and chemical properties which can be used to identify specific deficiencies of cellulase enzymes in breaking down carbohydrate polymers. In a new study, the researchers used these reference substrates to test the effectiveness of three commercially available enzyme mixtures—Novozymes Cellic Ctec2, Dupont Accellerase 1500, and DSM Cytolase CL—using X-ray photoelectron spectroscopy, X-ray diffraction and an atomic force microscope at EMSL, the Environmental Molecular Sciences Laboratory, a DOE national scientific user facility.
They found that lignin hindrance and cellulose reactivity are still major recalcitrance factors that limit efficient hydrolysis of lignocellulose by these enzymes. Developing weak-lignin binding enzymes through genetic engineering and high-throughput screening can significantly improve the efficacy of commercial enzymes. A clear understanding of the mechanism of enzyme-catalyzed cellulose decrystallization is a critical step for identifying highly active enzymes for plant cellulose. Employment of the reference substrates as the sole carbon source during mutant screening could be a powerful tool for selecting higher and more specific cellulase hydrolytic activity toward realistic pretreated lignocellulosic substrates.
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