| [덴마크] 단일 수소 결합에 의해서 바뀌는 형광 단백질 스펙트럼
덴마크에 있는 과학자들이 단일 수소 결합이 형광 단백질에서 발견되는 분자 발색단들(chromophore)의 광물리적 성질들에 극적인 영향을 줄 수 있다는 것을 발견했다. 이 새롭게 얻는 지식은 생화학자들이 이들 발광성 도구들의 다른 색을 가진 변종을 개발하는 것을 도울 수 있을지도 모른다.
녹색 형광 단백질(Green fluorescent protein(GFP))과 그것의 변종들은 처음에 해파리로부터 분리한 발광성 단백질들이다. 그것들의 발광성은 이 단백질의 중심에 있는 작은 생물학적 발색단을 기반으로 한다. GFP는 생물학적 영상화에서 중요한 역할을 하며 발색단과 그 자체와 그것의 단백질 환경을 바꿈으로써 그것의 광물리적 성질들을 미세조정할 수 있다. 그러나, 이들 다른 변화들의 특정한 영향에 대한 우리의 이해는 아직 초창기에 있다.
이제, 오르후스대(Aarhus University)의 Lars Andersen의 그룹이 GFP 발색단의 중성 및 음이온 상태에서 그것의 색과 광흡수를 조사했다. 그들은 기체 상태에서 그 실험들—Andersen이 이들 ‘꽤 낮은 이온 밀도는 여전히 그러한 실험들에서 큰 어려움’이라고 설명했던 것 처럼 도전적인 일—을 수행했다. Andersen의 그룹은 진공에서 그 첫 번째 생물학적 발색단, GFP 발색단 음이온을 연구하기 위해서 필요한 레이저-작동 분광법 기술은 처음으로 개발했다.
그래서, 이 기술을 가지고 그 팀은 생물학적 시스템들에서 가장 중요한 상호작용들 중 하나를 조사하기로 결정했다: 수소 결합. 그들은 단일 수소 결합이 GFP 발색단의 흡수 스펙트럼에서 놀라운 0.5eV 이동를 개시했다는 것을 관찰하고 놀랐다. "이 연구는 그것의 국소적인 환경에서의 미세한 변화들에 대한 발색단의 민감도를 강조하며, 따라서 더 밝고 더 나은 GFPs를 위한 지속적인 수색에서 도움이 될지도 모른다"고 영국 옥스포드대(University of Oxford)에 있는 생물학자인 Timothy Craggs는 평했다.
장래에, 이들 결과들은 생물학적 시점으로부터 생물학적 발색단에 대한 이해는 생화학자들이 보다 합리적인 방식으로 GFP의 새로운 색의 변이들을 개발하는 것을 도울지도 모른다. 덧붙여, 이 연구는 수소 결합 네트워크에 따라서 발광 단백질의 분광학적 성질들에 대한 다른 매질과 같은 외부 영향의 효과를 항상 고려하는 것이 매우 중요하다는 것을 우리가 알 수 있게 해준다.
그림 1. 단일 수소 결합이 GFP 발색단의 광학적 성질들을 얼마만큼 조절할 수 있을까?
그림 2. GFP와 그것의 유전자의 발견은 생물학적 영상화를 혁신시켰다.
[출처 = KISTI 미리안 『글로벌동향브리핑』/ 2015년 7월 6일]
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Fluorescent protein spectrum shunted by single hydrogen bond
Scientists in Denmark have found that a single hydrogen bond can have a drastic effect on the photophysical properties of molecular chromophores found in fluorescent proteins.1 The newly gained knowledge might help biochemists to develop different coloured variants of these luminescent tools.
Green fluorescent protein (GFP) and its variants are luminescent proteins first isolated from jellyfish. Their luminescence is based on a small biological chromophore in the centre of the protein. GFP plays a vital role in biological imaging and its photophysical properties can be fine-tuned by modifying the chromophore itself or its protein environment. However, our understanding of the specific influence of these different changes is still in its infancy.
Now, the group of Lars Andersen, at Aarhus University, has investigated the colour and photoabsorption of the GFP chromophore in its neutral and anionic states. They conducted the experiments in the gas phase – a challenging task as Andersen explains these ‘rather low ion densities still represent a major difficulty in such experiments’. Andersen’s group was the first to develop the necessary laser-action spectroscopy technique to study the first biological chromophore, the GFP chromophore anion, in vacuum.2 So with this technique in hand, the team decided to investigate one of the most crucial interactions in biological systems: the hydrogen bond. They were surprised to observe that a single hydrogen bond initiated a remarkable 0.5eV shift in the absorption spectrum of the GFP chromophore.
‘This work highlights the sensitivity of the chromophore to subtle changes in its local environment, and might, therefore, help in the continued search for brighter and better GFPs,’ comments Timothy Craggs, a biophysicist from the University of Oxford, UK.
For the future, these results show that a more thorough understanding of biological chromophores from a biophysical point of view might help biochemists to develop new colour variants of GFP in a more rational way. In addition, the research makes us aware that it is vitally important to always consider the effect of external influences such as different media on the hydrogen bonding network and therefore the spectral characteristics of a luminescent protein.
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