생화학 반응들로 인해서 가끔 위험한 것들을 안전한 방식으로 다루어야 한다. 새로운 연구는 시안화물과 일산화탄소가 어떻게 안전하게 철 원자에 결합해서 수소 기체를 생성할 수 있는 효소를 만드는지를 보였다. 그 연구는 1월 24일 저널 Science에 게재되었다.

철과 같이 풍분한 금속들을 기반으로 하는 촉매를 가지고 수소를 생산하는 것은 탄소 기반의 연료들을 대체하기 위해서 수소를 사용하는데 중요하다. 그러나, 수소를 만들 수 있기 전에 ?세균들이 수천 년 동안 해올 수 있었던 그 반응을 할 수 있게 하는 촉매를 만들어야 한다.

Dave Britt 교수와 함께 일한 박사후 연구원 Jon Kuchenreuther와 프로젝트 과학자 Simon George, 데이비스 캘리포니아대(University of California Davis) 화학과의 동료들은 스탠포드대(Stanford University)의 James Swartz와 동료들과 함께, 일산화탄소(CO) 분자들과 시안화물(CN)로 장식된 황과 철 원자들의 클러스터를 기반으로 하는 이들 촉매를 조립하는 일련의 화학 반응들을 연구하기 위해서 다양한 분석 기술들을 사용했다.

“생물이 어떻게 이들 복잡한 활성 부위들을 만드는가? 시안화물이나 일산화탄소를 세포 안으로 방출할 수 없다. 그것은 내내 철 위에 형성되고 거기에 유지되는 것으로 밝혀졌다”고 Britt은 말했다.

지난해 Science에 발표된 연구에서, 연구자들은 아미노산 티로신(tyrosine)이 먼저 그 철/황 클러스터에 결합하고, 그 다음에 효소 HydG에 의해서 분리되어서 라디칼(radical)을 만드는 것을 보였다.

 

이 논문은 거기서부터 이야기를 가져와서, 티로신의 분리로부터 나오는 일산화탄소와 시안화물이 티로신 라디칼이 제거될 때 이 똑같은 철 원자에 계속 결합해 있다는 것을 보였다. 이 철/시안화물/일산화탄소 구조는 최종 클러스터의 일부가 된다.

연구팀은 원칙적으로 이 과정을 추적하기 위해서 푸리에 변환 적외 분광법(Fourier Transform Infra Red spectroscopy, FTIR)을 사용했다. FTIR은 결합 길이에서의 진동을 측정하는데, 이 방법을 가지고 시안화물과 일산화탄소 둘 다 강한 신호들을 보였다.

 

생물학적 분자들에서 금속 원자들은 보통 아미노산이나 헴(heme) 그룹과 같은 큰 구조들에 결합한다고 Britt은 말했다. 금속들이 일산화탄소와 시안화물과 같은 작은 분자들에 결합하는 것은 “그 자체로 독특한 화학”이라고 그는 말했다.

 

 

 

 

Biochemical reactions sometimes have to handle dangerous things in a safe way. New work from researchers at UC Davis and Stanford University shows how cyanide and carbon monoxide are safely bound to an iron atom to construct an enzyme that can generate hydrogen gas. The work is published Jan. 24 in the journal Science.

 

Producing hydrogen with catalysts based on abundant metals, such as iron, is key to hopes of using hydrogen to replace carbon-based fuels. But before you can make hydrogen, you have to make the catalyst that enables the reaction -something bacteria have been able to do for millennia.

 

Jon Kuchenreuther, a postdoctoral researcher working with Professor Dave Britt, project scientist Simon George and colleagues at the UC Davis Department of Chemistry, with James Swartz and colleagues at Stanford, used a variety of analysis techniques to study the chain of chemical reactions that assembles these catalysts based on clusters of iron and sulfur atoms adorned with cyanide (CN) and carbon monoxide (CO) molecules.

 

"How does biology make these complicated active sites?" Britt said. "You can't release cyanide or carbon monoxide into the cell. It turns out that it's formed and kept on iron throughout."

 

In work published in Science last year, the researchers showed that the amino acid tyrosine first binds to the iron/sulfur cluster, and is then split by the enzyme HydG to create a radical.

 

The new paper picks up the story from there, showing that carbon monoxide and cyanide derived from the splitting of tyrosine, remain bound to the same iron atom as the tyrosine radical is removed. This iron/cyanide/carbon monoxide structure becomes part of the final cluster.

 

The team principally used a technique called Fourier Transform Infra Red spectroscopy to follow the process. FTIR measures vibrations in bond length, and both cyanide and carbon monoxide show strong signals with this method.

 

Metal atoms in biological molecules are usually bound to large structures, like amino acids or heme groups, Britt said. For metals to be bound to small molecules, like carbon monoxide and cyanide, is "some unusual chemistry by itself," he said.