| [미국] 방수(water-repelling) 분자들 사이에서 친화를 조절하는 화학 다이얼(dial)
물에 대한 두려움은 인간에 있어 비이성적인 장애물 같지만, 분자 수준에서는 이들은 세상에 질서를 부여하고 있다. 어떤 물질들은 소수성(hydrophobic)을 지니고 있다. 이들은 물에 대한 친화력이 전혀 없으며 오히려 서로 배척하는 듯하다.
한 분자의 소수성 부분과 물에 친화적인 부분을 결합시키는 사진을 얻을 수 있었으며 이 구조는 마치 멤브레인이 살아있는 세포를 둘러싸고 있는 것으로 보인다. 이에 대해 위스콘신 메디슨대(University of Wisconsin-Madison)의 화학과 교수인 Sam Gellman은 "이들 멤브레인들은 대부분이 지성(greasy)인 분자에 의해 형성되었으며 물과 반응하는 것을 피하기 위해 함께 포장되었다. 물을 향해 한 방향으로 친수성이 부분과 다른 곳의 소수성 부분들은 일종의 벽을 형성했다"고 말했다. 모든 살아있는 생명체는 그 벽의 도움을 받아야 한다.
Abbott, Gellman 및 위스콘신 메디슨대의 공동 연구자들은 복잡한 시스템 내에 존재하는 소수성 결합에 대한 새로운 통찰력을 제공할 수 있었다. Nature지에 실린 논문에서, 연구자들은 가깝게 존재하는 극성(친수성과 소수성) 부분들이 서로 달라붙기를 원하는 비극성 친수성 영역들을 변화시키는 방법을 보여주었다. 연구팀은 정확하게 패턴화된 방법으로 친수성 그룹과 소수성 그룹들이 결합되어 있는 안정적인 구조를 지닌 간단한 분자들을 만들어내는데 성공했다. 다음으로 연구자들은 원자힘현미경을 이용해 분자의 표면을 조사했다.
이와 관련해 Abbott는 "우리는 당신이 두 개의 비극성 그룹을 지니고 있다면 이들은 물과 반응하려 할 것으로 그 반응은 이웃이 어떤 것이냐에 따라 달라질 수 있다는 사실을 보여주었다. 이것은 마치 한 쌍의 대화 친구들을 가지는 것과 같다. 그들이 상호작용하는 방법은 누가 충분히 들릴만큼 가까이 서 있냐에 따라 달려있다"고 말했다.
소수성 입자들 사이의 결합이 전하를 지닌 친수성 입자들의 존재 하에 변할 수 있다는 사실은 이미 이론화된 바 있다. 연구자들의 실험은 이러한 효과들을 보여주고 있으며, 전하를 띤 친수성 그룹의 화학구조가 변함에 따라 소수성 그룹들 사이에서 결합력의 크기가 달라진다는 사실을 입증했다. 이에 대해 Gellman은 "그러한 결합력은 소수성 효과에 의해 결정된다. 우리의 실험 결과는 물 속의 두 소수성 표면 사이에서의 결합력을 증가시키거나 감소시키는 방법으로 극성 분자들을 이용할 수 있다는 사실을 보여주고 있다. 이를 바탕으로 당신은 스위칭 가능한 재료, 스마트 재료, 조절된 방법으로 약물을 전달하는 약물전달시스템 등의 디자인이 가능할 것"이라고 말했다.
국립과학재단(National Science Foundation)의 자금 지원으로 수행된 이번 연구 결과는 위스콘신 나노과학및 엔지니어링 센터의 공동 연구를 통해 가능했으며 이를 통해 생물학적 관점에서 단백질의 변화를 보다 면밀히 관찰할 수 있었다. 살아있는 세포의 분자 수준에서 정보를 전달하고 반응을 촉매하는 단백질들은 종종 매우 복잡한 친수성 및 소수성 그룹들을 포함하고 있다. 이들을 구성하고 있는 부분들의 양과 조합이 이들의 결합력과 단백질의 폴딩에 큰 영향을 준다. 이에 대한 보다 자세한 연구 결과는 [Modulation of hydrophobic interactions by proximally immobilized ions, Nature, DOI: 10.1038/nature14018]을 참고하기 바란다.
[출처 = KISTI 미리안 『글로벌동향브리핑』/ 2015년 1월 21일]
[원문보기]
Chemical dial controls attraction between water-repelling molecules
Fear of water may seem like an irrational hindrance to humans, but on a molecular level, it lends order to the world.
Some substances—lots of greasy, oily ones in particular—are hydrophobic. They have no attraction to water, and essentially appear repelled by the stuff.
Combine hydrophobic pieces in a molecule with parts that are instead attracted to water, and sides are taken. Structure appears, as in the membranes that encircle living cells.
"Those membranes are formed by molecules that are mostly greasy, and that pack together to avoid interacting with water," says Sam Gellman, a University of Wisconsin-Madison chemistry professor. "The hydrophilic parts point in one direction—toward water—and the hydrophobic parts in the other, and the result is molecular organization that forms a wall."
And with it, all the things of life that require the wall's protection.
"It's arguably one of the most important interactions between molecules, because it occurs in water where biology and so much technology happens," says Nicholas Abbott, a UW-Madison chemical and biological engineering professor.
Abbott, Gellman and a group of University of Wisconsin-Madison researchers have provided new insights on hydrophobic interactions within complex systems. In a study published today in the journal Nature, the researchers show how the nearby presence of polar (water-attracted, or hydrophilic) substances can change the way the nonpolar hydrophobic groups want to stick to each other.
The team built simple molecules with stable structures that incorporated hydrophobic and hydrophilic groups in precisely determined patterns. Then they used an atomic force microscope, a tool that allowed them to probe the surface of the molecules by tugging hydrophobic units apart and measuring the stickiness between them.
"We show that if you have two nonpolar groups, and they are going to interact through water, the way they interact depends on their neighbors," Abbott says. "It's just like a pair of friends having a conversation. The way in which they interact will depend on who is standing close enough to hear."
It's been theorized that the bonds between hydrophobic particles would indeed change in the presence of charged, water-loving molecules. The researchers' experiments demonstrated those effects, and noticed also that as the chemical structure of charged hydrophilic groups change, so does the magnitude of their impact on the stickiness between hydrophobic groups.
"That sticky interaction is defined by the hydrophobic effect," Gellman says. "And our measurements show that it's possible to place polar groups in a way that can dial up or dial down the adhesion between two hydrophobic surfaces in water."
This level of control could offer a new way to design all sorts of molecules that perform useful functions in water, such as ointments based on emulsions, food products, detergents and more.
"You can imagine new designs of switchable materials, smart materials, and maybe drug delivery systems that can release an active agent in a controlled manner by manipulating this interaction," Abbott says.
The collaborators' work, which was supported by the National Science Foundation and sparked by a partnership made possible through UW-Madison's Nanoscale Science and Engineering Center, may also sharpen the way biologists view changes in proteins.
Proteins that catalyze reactions and pass information at the molecular level in living cells are often very complex combinations of hydrophobic and hydrophilic groups. The qualities of their component parts that attract or repel water play a role in the way proteins fold up, which then determines whether and how they perform their intended tasks.
After proteins are synthesized and fold up in their proper shapes, biological processes begin to modify their structure—adding here or replacing there.
"Another implication of our research," Gellman says, "is that those changes can have profound effects that have not previously been understood."
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